Die meisten heute lebenden Organismen von einzelligen Mikroben bis hin zu komplexen vielzelligen Lebewesen sind in der Lage, Zucker als Nahrung zu verwenden und daraus Energie zu gewinnen. Dabei werden verschiedene Zucker wie zum Beispiel Glukose über einen der grundlegendsten, energieliefernden Stoffwechselwege abgebaut, die sogenannte Glykolyse (Deutsch: „Zuckerauflösung“). Sie kommt in nahezu allen Organismen vor, sowohl bei Mikroorganismen wie Bakterien, ebenso wie bei Pflanzen, Pilzen, Tieren und auch beim Menschen. Auch in Urbakterien, zum Beispiel den hyperthermophilen (Deutsch: „hitzeliebenden“) Archaeen, sind Varianten der Glykolyse bekannt.

Am Institut für Allgemeine Mikrobiologie (IfAM) der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel (CAU) erforscht die Arbeitsgruppe „Stoffwechsel der Mikroorganismen“ um Professor Peter Schönheit seit über 20 Jahren den Zuckerstoffwechsel von Archaeen, den sogenannten Urbakterien. Dabei haben die Kieler Forschenden unter anderem bis dahin unbekannte Varianten der Glykolyse und eine Vielzahl von neuartigen Enzymen und Regulationsmechanismen dieses Stoffwechselwegs entdeckt.  

Eine bislang ungeklärte Frage war, wie sich die Glykolyse und die daran beteiligten Enzyme im Laufe der Evolution im Detail entwickelt haben - zum Beispiel, welche enzymatischen Reaktionen in den ersten Lebensformen entstanden sind und welche Rolle sie in der frühen Evolution gespielt haben. Zusammen mit Dr. Ulrike Johnsen vom IfAM sowie den Bioinformatikern Professor William Martin und Luca Modjewski von der Düsseldorfer Heinrich-Heine-Universität (HHU) hat Schönheit nun eine umfassende phylogenetische Analyse der am Abbau von Glukose beteiligten Enzyme durchgeführt.

Dazu wurden rund 1000 Bakterien- und Archaeen-Genome mit umfangreichen bioinformatischen Methoden analysiert und zahlreiche neue Erkenntnisse zu den darin enthaltenen Glykolyse-Enzymen gewonnen. Dieser globale Vergleich erlaubt neue Einblicke in den Ursprung und die Entstehung der Glykolyse vor Milliarden von Jahren und die parallel entstandenen Mechanismen der Energiespeicherung. Ihre Ergebnisse veröffentlichten die Forschenden von CAU und HHU kürzlich in der Fachzeitschrift FEMS Microbiology, die von der Gemeinschaft   Europäischer Mikrobiologischer Gesellschaften (Englisch: Federation of European Microbiological Societies, FEMS) herausgegeben wird.
 

Als erstes Ergebnis der aktuellen Arbeit haben Schönheit und seine Kolleginnen und Kollegen Hinweise darauf gefunden, dass die Glykolyse wahrscheinlich ursprünglich nicht als Zuckerabbauweg entstanden ist. Stattdessen scheinen die ursprünglichsten Reaktionen der Glykolyse in umgekehrter Richtung stattgefunden zu haben: „Offenbar existierte zunächst eine Art Rumpf-Glykolyse zur Bildung von Zuckern aus Pyruvat, die sogenannte Glukoneogenese oder Zucker-Neubildung. Diese evolutionär ursprüngliche Herstellung von Zucker verlief zunächst also genau andersherum als die heutige Glykolyse, die bereits vorhandenen Zucker abbaut“, erklärt Schönheit.

Diese Besonderheit machte Sinn, denn viele Urbakterien sind autotroph, das heißt sie können aus Wasserstoff und Kohlendioxid alle zentralen Stoffwechsel-Verbindungen selbständig aufbauen. „Sie enthielten damit offenbar bereits einige Enzyme der Glykolyse, mit denen sie aber keine externen Zucker verwerteten, diese jedoch in der Umkehrrichtung einsetzten“, so Schönheit weiter. Einige der beteiligten Enzyme zu denen Enolase, Phosphoglycerat Kinase und Triosephosphat Isomerase gehören, kommen in allen Lebewesen vor, von autotrophen Urbakterien bis hin zum Menschen. „Diese Enzyme sind sowohl in der Aminosäuresequenz, als auch in der enzymatischen Funktion evolutionär hoch konserviert. Dies spricht aus unserer Sicht für einen autotrophen Ursprung der Zuckerstoffwechsels - so wie ihn die Urbakterien offenbar bereits sehr früh in der Evolution praktiziert haben“, erklärt Johnsen.