Starke Muskeln im Alter: Schwefelverbindung reaktiviert Stammzellen

Дата публикации: 29-07-2026 10:49:00

Warum verlieren Muskeln im Alter ihre Kraft? Ein blockiertes Protein ist schuld. Wissenschaftler haben eine Verbindung identifiziert, die die Blockade löst und die Regeneration von Muskelgewebe verdoppelt.

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Gesund im Alter

Stand: 29.07.2026 12:49 Uhr

Wenn der Körper altert, schwindet oft zuerst die Muskelkraft. Ein wesentlicher Grund dafür ist die chemische Veränderung eines wichtigen Signalsystems im Muskelgewebe: Das Protein HGF verliert durch Oxidation seine Funktion. Ein Forschungsteam der japanischen Kyushu-Universität hat nun ein Schwefelmolekül entdeckt, das diesen Prozess nicht nur stoppt, sondern das Protein sogar leistungsfähiger macht als zuvor. Jedenfalls bei Mäusen. Das könnte den Weg für neue Therapien gegen altersbedingten Muskelschwund ebnen.

von MDR Wissen / RR

Das Skelettmuskelgewebe gehört zu den ersten Geweben im menschlichen und tierischen Körper, die mit zunehmendem Alter abbauen. Dieser Verlust äußert sich nicht nur in allgemeiner Schwäche, sondern führt häufig auch zu Vernarbungen, Fetteinlagerungen in der Muskulatur und dem Verlust von schnell zuckenden Muskelfasern. Genau diese Fasern sind jedoch entscheidend für schnelle und kraftvolle Bewegungen im Alltag. Um diesen Alterungsprozess zu verstehen und womöglich zu stoppen, richten Forscher ihren Blick auf die körpereigenen Reparaturmechanismen des Muskels.

Im Zentrum der Muskelregeneration stehen die sogenannten Satellitenzellen. Diese speziellen Stammzellen ruhen im gesunden Gewebe nahe den Muskelfasern. Bei einer Verletzung oder mechanischen Beanspruchung wird ein zentrales Protein namens HGF (Hepatocyte Growth Factor) freigesetzt. HGF fungiert wie ein molekularer Wecker: Es bindet an den c-met-Rezeptor auf der Oberfläche der Satellitenzellen und reaktiviert diese. Die Stammzellen beginnen sich daraufhin zu teilen, auszudifferenzieren und beschädigte Muskelfasern schrittweise zu reparieren.

Schlüssel passt nicht mehr ins Schloss

Mit fortschreitendem Alter gerät dieser präzise Steuerungsmechanismus jedoch zunehmend aus dem Gleichgewicht. Eine Forschungsgruppe um Ryuichi Tatsumi von der Kyushu-Universität in Japan konnte bereits in früheren Arbeiten zeigen, dass HGF im Alter eine schädliche chemische Veränderung erfährt.

Bei dieser sogenannten Nitrierung lagert sich durch reaktive Moleküle eine Nitrogruppe an zwei spezifischen Stellen des Proteins an. Da sich genau diese Stellen in der Bindungsregion für den c-met-Rezeptor befinden, verliert HGF seine Fähigkeit zur Rezeptorbindung. Das Protein gleicht dann gewissermaßen einem eingerosteten Schlüssel, der nicht mehr ins Schloss passt.

Suche nach einem molekularen Schutzschild

"HGF fehlt nicht zwangsläufig, wenn wir altern", erklärt Tatsumi. "Vielmehr kann es nach seiner Entstehung chemisch verändert werden. Das brachte uns zu der Frage, ob eine Verbindung mit starker antioxidativer Kapazität HGF schützen könnte – entweder durch die Verhinderung der Nitrierung oder durch den Ausgleich des dadurch verursachten Funktionsverlusts."

Auf der Suche nach einer Lösung untersuchte die Forschungsgruppe zwei schwefelbasierte Verbindungen: Glutathiontrisulfid (GSSSG) und Lipoinsäuretrisulfid (LASSS). Beide Moleküle gehören zur Klasse der Trisulfide und tragen drei aufeinanderfolgende Schwefelatome, die für ihre besondere chemische Reaktivität bekannt sind.

In ersten Laborversuchen zeigten beide Verbindungen die erhoffte antioxidative Wirkung und verringerten die schädliche Nitrierung von HGF. Allerdings stellte das Team fest, dass die Rezeptorbindung von HGF dadurch noch nicht vollständig wiederhergestellt wurde. Die Forscher erhöhten daraufhin das Mischungsverhältnis zwischen HGF und den Trisulfiden deutlich von 1:4000 auf 1:8000. Diese Steigerung führte zu einer überraschenden Entdeckung.

Beim höheren Mischungsverhältnis verdoppelte sich die Bindungsaffinität von HGF zum c-met-Rezeptor im Vergleich zu völlig unbehandeltem, normalem HGF. Zudem wurde das Protein extrem widerstandsfähig gegen die altersbedingte Nitrierung. Dieser Effekt trat jedoch ausschließlich bei der Verwendung von LASSS auf, während GSSSG keine vergleichbare Steigerung zeigte.

Die Entstehung von Super-HGF

"Das hat unsere Erwartungen übertroffen", kommentiert Tatsumi die Ergebnisse. "Wir wussten, dass Trisulfide vielfältige biologische Funktionen haben, aber wir hätten nie erwartet, dass das einfache Mischen von HGF mit LASSS eine so erstaunliche Wirkung erzielen würde." Die Wissenschaftler gehen davon aus, dass LASSS weit mehr leistet als eine reine Entschärfung reaktiver Sauerstoff- und Stickstoffmoleküle. "Es könnte direkt mit HGF interagieren und eine feine strukturelle Veränderung bewirken, die eine verbesserte 'Super-HGF'-Form erzeugt, die stärker an c-met bindet und widerstandsfähiger gegen Nitrierung ist." Durch diese gezielte Umgestaltung der Proteinstruktur bleibt die Signalkette zur Muskelreparatur auch unter widrigen Bedingungen aktiv.

Um zu überprüfen, ob sich dieser erstaunliche Effekt auch im lebenden Gewebe bestätigt, führte die Forschungsgruppe Tierversuche mit Mäusen durch. Bei den Tieren wurde durch eine vorübergehende Entlastung der Hinterläufe ein Muskelabbau simuliert, wie er bei Inaktivität oder langer Bettruhe auftritt. Mäuse, die vor der Entlastung LASSS über das Trinkwasser erhielten, zeigten eine signifikant geringere Nitrierung des Muskelproteins HGF als unbehandelte Tiere. Die Vergleichssubstanz GSSSG zeigte im lebenden Organismus erneut keinen Schutzeffekt.

Die Forscher betonen, dass nun weitere Studien an gealterten Tieren notwendig sind, um die genaue Wirksamkeit und Sicherheit von LASSS im Körper langfristig zu bestätigen. Die Entdeckung eröffnet jedoch neue Perspektiven für die Medizin. Die Wirkung von LASSS auf HGF könnte sich breit anwenden lassen – von der Vorbeugung von Sarkopenie und Muskelatrophie, also dem krankhaften Abbau von Muskelkraft und -masse beim Menschen, bis hin zur Behandlung von Begleit- und Haustieren wie Hunden und Katzen, um deren Mobilität und Lebensqualität im Alter zu erhalten.

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